prikaz prve stranice dokumenta Substrate Channeling via a Transient Protein-Protein Complex:
Pristup korisnicima matične ustanove
završni rad
Substrate Channeling via a Transient Protein-Protein Complex:
The case of D-Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase and L-Lactate Dehydrogenase.
2019. urn:nbn:hr:193:559771
Martinović, Manuel
Sveučilište u Rijeci
Fakultet biotehnologije i razvoja lijekova

Citirajte ovaj rad

Martinović, M. (2019). Substrate Channeling via a Transient Protein-Protein Complex: : The case of D-Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase and L-Lactate Dehydrogenase. (Završni rad). Rijeka: Sveučilište u Rijeci. Preuzeto s https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:193:559771

Martinović, Manuel. "Substrate Channeling via a Transient Protein-Protein Complex: : The case of D-Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase and L-Lactate Dehydrogenase.." Završni rad, Sveučilište u Rijeci, 2019. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:193:559771

Martinović, Manuel. "Substrate Channeling via a Transient Protein-Protein Complex: : The case of D-Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase and L-Lactate Dehydrogenase.." Završni rad, Sveučilište u Rijeci, 2019. https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:193:559771

Martinović, M. (2019). 'Substrate Channeling via a Transient Protein-Protein Complex: : The case of D-Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase and L-Lactate Dehydrogenase.', Završni rad, Sveučilište u Rijeci, citirano: 08.12.2024., https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:193:559771

Martinović M. Substrate Channeling via a Transient Protein-Protein Complex: : The case of D-Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase and L-Lactate Dehydrogenase. [Završni rad]. Rijeka: Sveučilište u Rijeci; 2019 [pristupljeno 08.12.2024.] Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:193:559771

M. Martinović, "Substrate Channeling via a Transient Protein-Protein Complex: : The case of D-Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase and L-Lactate Dehydrogenase.", Završni rad, Sveučilište u Rijeci, Rijeka, 2019. Dostupno na: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:193:559771

Za citiranje koristite ovu mrežnu adresu: https://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:193:559771
Prijavite se u repozitorij kako biste mogli spremiti objekt u svoju listu.
Podaci o radu
NaslovSubstrate Channeling via a Transient Protein-Protein Complex: : The case of D-Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase and L-Lactate Dehydrogenase.
Naslov (hrvatski)Provođenje supstrata preko prijelaznog protein-protein kompleksa: : Slučaj D-gliceraldehid-3-fosfat dehidrogenaze i L-laktat dehidrogenaze
AutorManuel Martinović
MentorŽeljko Svedružić (mentor)
Član povjerenstvaJasminka Giacometti (predsjednik povjerenstva)
Član povjerenstvaKarlo Wittine (član povjerenstva)
Član povjerenstvaŽeljko Svedružić (član povjerenstva)
Ustanova koja je dodijelila
akademski / stručni stupanj		Sveučilište u Rijeci
(Fakultet biotehnologije i razvoja lijekova)
Rijeka
Datum i država obrane2019, Hrvatska
Znanstveno / umjetničko
područje, polje i grana		BIOTEHNIČKE ZNANOSTI
Biotehnologija
Sažetak
NADH channeling from D-Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH) to L-Lactate dehydrogenase (LDH) can regulate the major metabolic pathways. We have investigated possible NADH channeling from GAPDH to LDH isozymes using enzymes from different cells Numerous non-computational experimental data has shown that NADH is channeled through GAPDH to LDH through a transient protein complex: analytical ultracentrifugation and enzyme-kinetics studies showed that GAPDH molecules can channel their NADH substrate to LDH molecules via a transient LDH-GAPDH complex. Michaelis–Menten constants for LDH activity in channeling and diffusive reactions depend on the extent of GAPDH saturation with NADH substrate. Different molecular dynamics approaches (all-atom and coarse-grained models) showed that LDH and GAPDH tetramers can form a complex that breaks down when the enzymes are saturated with NADH molecules. LDH and GAPDH tetramers form a complex that can simultaneously support channeled and diffusive reactions as a part of a large supramolecular complex. The interaction sites are conserved between LDH isozymes from heart and muscle, and between GAPDH molecules from rabbit and yeast cells. Positive electric fields between the NAD(H) binding sites in LDH and GAPDH tetramers showed that NAD(H)-channeling within the LDH-GAPDH complex can be an extension of NAD(H)-channeling between the adjacent subunits in each tetramer.
Sažetak (hrvatski)
Provođenje NADH substrata od D-gliceraldehid-3-fosfat dehidrogenaze (GAPDH) do L-laktat-dehidrogenaze (LDH) može regulirati glavne metaboličke puteve. Istražili smo mogući naćin prosljiđivanja NADH kroz ova dva enzima, koristeći I enzime iz raznih organizama. Brojni ne-računalni podaci upućuju na prosljeđivanje NADH kroz tranzicijski protein kompleks LDH i GAPDH. Studije analitičke ultracentrifugacije i enzimske kinetike upućuju na mogucnost proslijediivanja NADH od GAPDH do LDH preko takvog kompleksa, a Michaelis-Menten konsante za aktivnost LDH u reakcijama vodjenim difucijom I reakcijama vodjenim proslijedjivanjem substrata, pokazuju ovisnost o zasicenosti GAPDH sa NADH substratom. Različite tehnike računalne molekularne dinamike (all-atom i coarse-grained modeli molekularne dinamike) prikazuju kompleks ova dva enzima koji se raspada zasićenjem sa NADH. LDH i GAPDH mogu provoditi reakcije vođene difuzijom i vođene proslijeđivanjem substrata kao dio višemolekulskog kompleksa. Interaktivna mjesta su očuvana izmedju izoenzima LDH iz srca i mišića sisavaca, te GAPDH iz sisavca (zec) i pekarskog kvasca. Pozitivni električni naboj izmedju NADH vezujućih mjesta ova tetramera LDH i GAPDH pokazuju kako proslijeđivanje NADH moze biti proširenje modela koji govori o proslijeđivanju istog substarta medju susjednim podjedinicama svakog tetramera.
Ključne riječi
Ključne riječi (hrvatski)
Jezikengleski
URN:NBNurn:nbn:hr:193:559771
Studijski programNaziv: Biotehnologija i istraživanje lijekova
Vrsta studija: sveučilišni
Stupanj studija: preddiplomski
Akademski / stručni naziv: sveučilišni/a prvostupnik/prvostupnica biotehnologije i istraživanja lijekova (univ. bacc. biotechn. et pharm. inv.)
Vrsta resursaTekst
Način izrade datotekeIzvorno digitalna
Prava pristupaPristup korisnicima matične ustanove
Uvjeti korištenjaIkona licence Zaštićeno autorskim pravom.
Datum i vrijeme pohrane2019-11-04 09:17:17